Rabu, 03 Juli 2013

KANDUNGAN DARI PROTEIN DAN MANFAATNYA”

makalah biokimia
"KANDUNGAN DARI PROTEIN DAN MANFAATNYA

BAB I
PENDAHULUAN


1.1  LATAR BELAKANG
Protein bagi tubuh manusia sangat penting, kebutuhan tubuh manusia akan protein merupakan sebuah kebutuhan dasar yang harus di penuhi. Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena hubungannya dengan proses–proses kehidupan. Selain itu protein merupakan suatu bagian penting dari tubuh tidak hanya sebagai sumber makanan, tetapi juga sebagai bagian dari struktur dan fungsinya. Pada dasarnya protein tersusun atas unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), nitrogen (N), dan kadang-kadang mengandung belerang (S) atau fosfor (P). Unsur-unsur ini tersusun dalam struktur dasar penyusun protein. Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan enzim yang berfungsi sebagai biokatalis. Protein membuat sekitar 15% dari massa tubuh normal ramping. Hal ini disebabkan kenyataan bahwa sebagian besar tubuh adalah terbuat dari protein seperti otot, tulang rawan, ligamen, tendon, tulang, kulit, rambut dan kuku. Hal ini membentuk struktur tubuh. Selain itu, hemoglobin, hormon, antibodi dan enzim protein juga kapasitas yang lebih kecil. Karena kehadiran besar di dalam tubuh itu tidak mungkin untuk tidak melihat pentingnya protein untuk fungsi kita.
Protein memiliki enam peran fungsional yang berbeda yang mereka mainkan dalam tubuh dan seluruh sel-sel kita. Mereka struktural, peraturan, kontraktil, imunologi, transportasi, dan katalitik. Struktural protein membentuk kerangka tubuh melalui otot-otot, tulang, ligamen, tendon, rambut, kulit dan kuku. Protein mengatur proses fisiologis dalam tubuh termasuk pertumbuhan, perkembangan dan metabolisme. Neurotransmiter adalah protein yang memediasi respon dan sensasi dari sistem saraf. Hormon adalah protein, seperti insulin, yang mengatur tingkat glukosa dalam darah. Protein dalam otot mengendalikan kontraksi otot untuk menghasilkan gerakan tubuh. Myosin dan aktin adalah dua serat otot utama yang terbuat dari protein yang mempersingkat dan otot memanjang. Protein melindungi tubuh dari zat asing, dan menyerang mikroba. Antibodi dan interleukin adalah dua protein yang bertahan melawan invasi patogen. Protein transport zat penting di seluruh tubuh. Hemoglobin mengangkut oksigen ke aliran darah. Protein mengatur reaksi biokimia seperti pencernaan. Amilase saliva, sukrase dan ATPase tiga enzim yang mempercepat reaksi kimia dalam tubuh.
1.2  RUMUSAN MASALAH
Dari latar belakang seperti yang diuraikan di atas, dapat ditarik atau dibuat beberapa rumusan masalah, antara lain:
1.    Apa pengertian protein?
2.    Apa yang menjadi alasan protein menjadi sangat penting bagi tubuh?
3.    Bagaimana proses pembentukan protein?
4.    Bagaimana proses penguraian protein?
5.    Apa manfaat protein bagi tubuh?
6.    Bagaimana mekanisme kerja protein?
7.    Bagaimana struktur dari jenis-jenis asam amino?

1.3  TUJUAN
Dari beberapa rumusan masalah yang telah dibuat, maka dapat disimpulkan beberapa tujuan, yaitu:
1.    Untuk mengetahui pengertian protein
2.    Untuk mengetahui alasan protein sangat penting bagi tubuh
3.    Untuk mengetahui proses pembentukan protein
4.    Untuk mengetahui proses penguraian protein
5.    Untuk mengetahui manfaat protein bagi tubuh
6.    Untuk mengetahui mekanisme kerja protein
7.    Untuk mengetahui struktur dari jenis-jenis asam amino



BAB II
PEMBAHASAN
2.1  Pengertian Protein
Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda satu dengan lainnya. Struktur protein memiliki tingkatan, kita akan melihat bagaimana asam amino sebagai monomer penyusun protein tersusun sehingga membentuk struktur protein.

2.2  Protein Penting Bagi Tubuh
Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan enzim. Protein terdiri dari Asam amino, yang penting dalam fungsi metabolisme kita. Ada 20 asam amino yang berbeda dimana 10 adalah asam amino esensial. Ini berarti bahwa mereka tidak dapat dibuat dalam tubuh atau tidak dibuat dalam jumlah yang cukup dan karena itu harus diperoleh melalui diet kita.
Dengan semua 20 asam amino tubuh dapat menghasilkan semua protein yang diperlukan untuk berfungsi dengan baik. Protein juga merupakan komponen penyusun tubuh, seperti kuku dan rambut. Selain itu, protein mempunyai fungsi sebagai berikut :

a.    Untuk pertumbuhan, perbaikan, dan pemeliharaan sel-sel tubuh.
b.     Merupakan sumber energi, setiap 1 gram protein menghasilkan energi sebesar 4,1 kalori.
c.    Penyusun hormon, zat antibodi, dan organela lainnya.
d.   Menjaga keseimbangan asam basa dalam tubuh.
e.    Penyusun protoplasma

2.3  Pembentukan Protein
Protein merupakan polimer asam α-amino. Suatu asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino adalah senyawa yang mengandung gugus amino dan gugus karboksil. Secara umum memiliki struktur seperti berikut:
Molekul Asam Amino (Image from wikipedia)
Pada asam α-amino, kedua sama gugus terikat pada atom karbon yang dinamakan karbon-α. Karbon α setiap asam amino juga berikatan dengan atom H dan berbagai pengganti, dinamakan gugus R atau rantai samping. Bila gugus amino  dikiri,H karbon-α terletak di belakang bidang halaman dan gugus R di depan.  Gambar dibawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R yang bersifat netral, bermuatan positif, negative, ada yang bermuatan hidrofilik dan hidrofolik. asam amino sendiri terdiri atas essensial dan non essensial.
Protein merupakan tak bercabang. Selama polemerisasi, gugus amino bereaksi dengan gugus α-karboksilat dari asam amino (AA) dapat membentuk rantai karena gugus amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH) pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 A) biasa disebut oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000 residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida (Image from wikipedia)
Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida

Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.
Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas (C terminal). Meskipun pembatasan rotasi yang ditimbulkan oleh planaritas ikatan peptida, rantai polipeptida mempunyai  fleksibilitas yang besar. Konformasi yang diambil adalah bentuk dimana jumlah ikatan nonkovalen maksimal yang dibentu oleh protein dan pelarut protein ditemukan.
Struktur Molekul Polipeptida (Image from ncbi.nlm.nih.gov)
Struktur Molekul Polipeptida (Image from ncbi.nlm.nih.gov)
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping. Protein yang ditemukan didalam lingkungan berair dimakan polar. Protein ini umumnya menjadi bentuk globular dimana sebagian besar rantai polarnya terletak pada permukaan protein dan mengadakan kontak dengan air dan sebagian besar rantai sampingnya non polar. Pada protein terdapat empat tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.

1.   Struktur Primer

Struktur Primer Protein (Image from w3.hwdsb.on.ca)
Struktur Primer Protein
Struktur primer protein menentukan identitas. Tubuh manusia mengandung beribu – ribu spesies protein, seperti hemoglobin, pembawa oksigen dalam darah, dan tripsin, suatu enzim pencernaan yang dihasilkan oleh pancreas. Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.

 

2.     Struktur Sekunder

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.


Struktur Sekunder Protein (Image from uic.edu)
Struktur Sekunder Protein
Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

3.     Struktur Tersier

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from chemguide.co.uk)
Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Ø  Interiaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan Ionik (Image from uic.edu)
Ikatan Ionik

Ø  Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

Ikatan hidrogen (Image from uic.edu)
Ikatan hidrogen

Ø  Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.
Ikatan Van Der Waals (Image from uic.edu)
Ikatan Van Der Waals

Ø  Jembatan Sulfida

Jembatan Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)
Jembatan Disulfida

Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

4.     Struktur Quartener

Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.
Struktur Quartener Protein Hemoglobin (Image from sciencecases.org)
Struktur Quartener Protein Hemoglobin

Perlu diketahui bahwa beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki struktur quartener. Pembentukan protein dari banyak rantai polipeptida memberikan keuntungan biologic dalam pengaturan dan ekonomi.
2.4             Penguraian Protein Dalam Tubuh
 Di dalam tubuh, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim-enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain pepsin, tripsin, kemotripsin, karboksipeptidase, dan aminopeptidase.

Protein yang telah dipecah menjadi asam amino kemudian diabsorpsi oleh dinding usus halus dan sampai ke pembuluh darah. Setelah diabsorpsi dan masuk dalam pembuluh darah, Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan. Proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati asam amino tersebut sebagian besar langsung digunakan oleh jaringan dan sebagian lain mengalami proses pelepasan gugus amino (gugus yang mengandung N) di hati. Proses pelepasan gugus amin ini dikenal dengan deaminasi protein. Cermatilah skema berikut, untuk dapat memahami proses metabolisme protein dalam tubuh.
metabolisme pencernaan protein

Protein tidak dapat disimpan di dalam tubuh sehingga bila kelebihan akan segera dibuang atau diubah menjadi zat lain. Zat sisa hasil penguraian protein yang mengandung nitrogen akan dibuang bersama air seni dan yang tidak mengandung nitrogen akan diubah menjadi karbohidrat dan lemak. Oksidasi 1 gram protein dapat menghasilkan energi 4,2 kalori. Kelebihan protein dalam tubuh dapat mengakibatkan pembengkakan hati dan ginjal karena beban kerja organ-organ tersebut lebih berat dalam menguraikan protein dan mengeluarkannya melalui air seni.     
 Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per  kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :
1)      Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.
2)      Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3)      Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.

2.5    Manfaat Protein Bagi Tubuh
Sebagai salah satu gizi yang sangat dibutuhkan oleh manusia, protein sangat penting di masa pertumbuhan.. Protein memiliki peran yang sangat penting pada fungsi dan struktur seluruh sel makhluk hidup. Protein membawa kode-kode genetik berupa DNA dan RNA. Hal ini dikarenakan molekul protein memiliki kandungan oksigen, karbon, nitrogen, hydrogen, dan sulfur. Sebagian protein juga mengandung fosfor.
Manfaat protein bagi tubuh kita sangatlah banyak. Protein sangat memperngaruhi proses pertumbuhan kita. Diantara manfaat protein tersebut adalah sebagai berikut : 
1.      Sebagai enzim
Protein memiliki peranan yang besar untuk mempercepat reaksi biologis.
2.      Sebagai alat pengangkut dan penyimpan
Protein yang terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen dalam eritrosit.Protein yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen dalam otot.
3.      Untuk penunjang mekanis
Salah satu protein yang berbentuk serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk menjaga kekuatan dan daya tahan tulang dan kulit.
4.       Sebgai pertahanan tubuh dan imunisasi pertahanan tubuh.
Protein ini biasa digunakan dalam bentuk antibodi.
5.      Sebagai media perambatan impuls syaraf.
6.      Sebagai pengendalian pertumbuhan
Jika kekurangan protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak.
7.      Membentuk jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya.
8.      Mencegah penyakit kwashiorkor dan marasmus.Dimana kedua penyakit ini diakibatkan oleh kekurangan protein.
9.      Asupan protein yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.

2.6    Mekanisme Kerja Protein
Protein yang memiliki sistem pencernaan akan dipecah oleh enzim protease menjadi asam amino. Selanjutnya, asam amino mengalami reaksi deaminasi sehingga dihasilkan NH3 dan asam keto. Pada umumnya, NH3 diubah menjadi urea dan dikeluarkan melalui urine. Sementara asam keto dapat memasuki reaksi glikolisis dan siklus krebs.

Emil Fisher merupakan orang pertama yang berhasil menyusun molekul protein dengan cara merangkaikan 15 molekul glisin dengan 3 molekul leusin sehingga diperoleh suatu polipeptida. Molekul protein terdiri atas kesatuan-kesatuan kecil yang disebut asam amino. Asam amino yang satu dengan yang lainnya dihubungkan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan terlepas satu molekul air. Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut.

Rangkaian tersebut dapat diperpanjang ke kiri atau ke kanan menurut kehendak kita. Jika diperpanjang ke kanan harus menyambungkan gugusan NH3, sedangkan jika ke kiri harus menyambungkan gugusan COOH. Dengan demikian, akan diperoleh molekul protein yang berat molekulnya. Penggabungan molekul-molekul asam amino itu dipengaruhi oleh kegiatan fosforilasi. Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk suatu rantai panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Hal itu disebabkan oleh banyaknya lekukan pada rantai tersebut.
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa, atau diberi asam. Dengan cara demikian, kita dapat mengenal macam-macam asam amino yang tersusun di dalam suatu protein. Namun, kita tidak dapat mengetahui urut-urutan susunannya ketika masih berbentuk molekul protein yang utuh. Di samping itu, asam amino dapat dikelompokkan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh manusia karena sel-sel tubuh manusia tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino esensial hanya dapat disintesis oleh sel-sel tumbuhan. Contoh asam amino esensial, yaitu leusin, lisin, histidin, arginin, valin, treonin, fenilalanin, triptofan, isoleusin, dan metionin.
Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh manusia. Contohnya: tirosin, glisin, alanin, dan prolin.
Konsentrasi normal asam amino dalam darah berkisar antara 35–65 mg. Asam amino merupakan asam yang relatif kuat, sehingga di dalam darah dalam keadaan terionisasi. Konsentrasi beberapa asam amino dalam darah diatur dalam batas tertentu oleh sintesis selektif pada bagian sel dan ekskresi selektif oleh ginjal. Hasil akhir pencernaan protein dalam saluran pencernaan hampir seluruhnya asam amino dan hanya kadang-kadang polipeptida atau molekul protein diabsorpsi. Setelah itu asam amino dalam darah meningkat, tetapi kenaikannya hanya beberapa mg. Hal itu dikarenakan sebagai berikut.
1.    Pencernaan dan absorpsi protein biasanya berlangsung lebih dari 2–3 jam, sehingga hanya sejumlah kecil asam amino diabsorpsi pada saat itu.
2.    Setelah masuk ke dalam darah, asam amino yang berlebihan diabsorpsi dalam waktu 5–10 menit oleh sel di seluruh tubuh.
Oleh karena itu, hampir tidak pernah ada asam amino yang konsentrasinya tinggi dalam darah. Namun, turn over rate asam amino demikian cepat sehingga banyak protein (dalam gram) dapat dibawa dari satu bagian tubuh ke bagian lain dalam bentuk asam amino setiap jamnya. Pada hakikatnya semua molekul asam amino terlalu besar untuk berdifusi melalui pori membran sel. Mungkin sejumlah kecil dapat larut dalam matriks sel dan berdifusi ke dalam sel dengan cara lain. Namun, sejumlah besar asam amino dapat ditranspor melalui membran hanya oleh transpor aktif yang menggunakan mekanisme karier.
Salah satu fungsi transpor karier asam amino adalah untuk mencegah kehilangan asam amino dalam urine. Semua asam amino dapat ditranspor secara aktif melalui epithel tubulus proximalis yang mengeluarkan asam amino dari filtrat glomerulus dan mengembalikannya ke darah. Namun, pada tubulus ginjal terdapat batas kecepatan di mana setiap jenis asam amino dapat ditranspor. Berdasarkan alasan ini, apabila sejenis konsentrasi asam amino meningkat terlalu tinggi dalam plasma dan filtrat glomerulus, maka kelebihan yang dapat direabsorpsi secara aktif hilang dan masuk ke dalam urine.
Pada orang normal, kehilangan asam amino dalam urine setiap hari tidak berarti. Jadi, hakikatnya semua asam amino yang diabsorpsi dari saluran pencernaan digunakan oleh sel. Segera setelah asam amino masuk ke dalam sel, di bawah pengaruh enzim-enzim intrasel akan dikonjugasi menjadi protein sel.
Oleh karena itu, konsentrasi asam amino di dalam sel selalu rendah. Penyimpanan asam amino dalam jumlah besar terjadi di dalam sel dalam bentuk protein. Akan tetapi, banyak protein intrasel dapat dengan mudah dipecahkan kembali menjadi asam amino di bawah pengaruh enzim-enzim pencernaan lisosom intrasel. Asam amino ini selanjutnya dapat ditranspor kembali ke luar sel masuk ke dalam darah. Beberapa jaringan tubuh, seperti hati, ginjal, dan mukosa usus berperan untuk menyimpan protein dalam jumlah yang besar
2.7    Struktur dan Jenis-Jenis Asam Amino

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7d/Amino_acid.svg/150px-Amino_acid.svg.png
Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

v 20 MACAM ASAM AMINO

Ø Asam amino essensial
Merupakan asam amino yang tidak bisa di produksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Berikut adalah daftar asam amino essensial:

Asam amino esensial
Struktur
Histidine
histidine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Isoleucine
isoleucine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Leucine
leucine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Lysine
lysine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Methionine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Phenylalanine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Threonine
threonine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Tryptophan
tryptophan1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Valine
valine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 

Ø  Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial:
Asam amino non esensial
Struktur
Alanine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Arginine*
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Asparagine
asparagine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Aspartic acid
aspartic acid1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Cysteine*
cysteine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Glutamic acid
glutamic acid1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Glutamine*
glutamine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Glycine
glycine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Proline*
proline1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Selenocysteine*
selenocysteine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Serine*
serine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Taurine*
taurine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Tyrosine*
tyrosine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Ornithine*
ornithine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial








Protein tersusun atas asam-asam amino yang terhubung membentuk sekuens linear melalui ikatan peptida antara gugus amino dari salah satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino sebelumnya. Semua asam amino yang ditemukan di dalam protein merupakan asam amino α dalam hal ini, gugus amino dan gugus karboksil keduanya terikat pada atom karbon α yang sama.
1.      Glisina(Asam2-aminoetanoat) (C2H5NO2)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
2.      Alanina(Asam(S)-2-aminopropanoat) (C3H7NO2)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
3.      Valina(AsamS-2-amino-3-metil-butanoat) (C5H11NO2)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin.
4.      Leusina(AsamS-2-amino-4-metil-pentanoat) (C6H13NO2)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
5.      Isoleusina(Asam2S,3S-2-amino-3-metilpentanoat) (C6H13NO2)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia.
6.      Serina(AsamS-2-amino-3-hidroksipropanoat) (C3H7NO3)
Merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
7.      Treonina(Asam2S,3R-2-amino-3-hidroksibutanoat) (C4H9NO3)
Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.

8.      Asam aspartat(Asam 2S-2-aminobutandioat) (C4H7NO4)
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
9.      Asam glutamat(Asam 2S-2-aminopentandioat) (C5H9NO4)
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
10.  Asparagina(Asam2S-2-amino-3-karbamoil-propanoat)(C4H8N2O3)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air. Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.
11.  Glutamina (Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat) (C5H10N2O3)
Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat.
12.  Arginina (AsamS-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat)  (C6H14N4O2)
Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
13.  Histidina (AsamS-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat) (C6H9N3O2)
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
14.  Lisina (Asam S-2,6-diaminoheksanoat) (C6H14N2O2)
Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
15.  Sisteina(Asam2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat) (C3H7NO2S1)
Merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
16.  Metionina (AsamS-2-amino-4-(metilsulfanil)-butanoat) (C5H11NO2S)
Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).


17.  Prolina (AsamS-pirolidin-2-karboksilat) (C5H9NO2)
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
18.  Fenilalanina (Asam 2-amino-3-fenil-propanoat) (C9H11NO2)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses inimenyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental.
19.  Tirosina (Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi- fenil)-propanoat) (C9H11NO3)
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
20.  Triptofan (Asam S-2-amino-3-(1H-indol-3-il)-propanoat) (C11H12N2O2)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).





















BAB III
PENUTUP

3.1   KESIMPULAN
Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein adalah komponen utama pembentukan enzim, pertumbuhan, perbaikan, pemeliharaan sel-sel tubuh, merupakan sumber energi, penyusun hormon, zat antibodi, menjaga keseimbangan asam basa dalam tubuh, penyusun protoplasma. Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Pada protein terdapat empat tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.  Kandungan protein adalah asam amino yang terdiri dari asam amino essensial dan non essensial

3.2. SARAN
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menggunakan sumber yang cukup mendasar  bagi judul makalah ini. Selain itu, bentuk pemaparan dan penjelasannya menggunakan metode pendeskripsian dan argumentasi untuk masalah yang dituangkan dalam makalah ini. Penggunaan gaya bahasa yang mudah dipahami membuat sebuah kajian baru dalam menyelesaikan suatu studi kasus.
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menyadari bahwa masih banyak kekurangan yang perlu ditambah dan diperbaiki. Untuk itu penulis mengharapkan inspirasi dan kritik dari para pembaca dalam hal membantu menyempurkan makalah ini. Untuk terakhir kalinya penulis berharap agar dengan hadirnya makalah ini akan memberikan sebuah perubahan khususnya dunia pendidikan, dalam mengetahui tentang struktur dan fungsi protein bagi kehidupan.

BAB II
PEMBAHASAN
2.1  Pengertian Protein
Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda satu dengan lainnya. Struktur protein memiliki tingkatan, kita akan melihat bagaimana asam amino sebagai monomer penyusun protein tersusun sehingga membentuk struktur protein.

2.2  Protein Penting Bagi Tubuh
Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan enzim. Protein terdiri dari Asam amino, yang penting dalam fungsi metabolisme kita. Ada 20 asam amino yang berbeda dimana 10 adalah asam amino esensial. Ini berarti bahwa mereka tidak dapat dibuat dalam tubuh atau tidak dibuat dalam jumlah yang cukup dan karena itu harus diperoleh melalui diet kita.
Dengan semua 20 asam amino tubuh dapat menghasilkan semua protein yang diperlukan untuk berfungsi dengan baik. Protein juga merupakan komponen penyusun tubuh, seperti kuku dan rambut. Selain itu, protein mempunyai fungsi sebagai berikut :

a.    Untuk pertumbuhan, perbaikan, dan pemeliharaan sel-sel tubuh.
b.     Merupakan sumber energi, setiap 1 gram protein menghasilkan energi sebesar 4,1 kalori.
c.    Penyusun hormon, zat antibodi, dan organela lainnya.
d.   Menjaga keseimbangan asam basa dalam tubuh.
e.    Penyusun protoplasma

2.3  Pembentukan Protein
Protein merupakan polimer asam α-amino. Suatu asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino adalah senyawa yang mengandung gugus amino dan gugus karboksil. Secara umum memiliki struktur seperti berikut:
Molekul Asam Amino (Image from wikipedia)
Pada asam α-amino, kedua sama gugus terikat pada atom karbon yang dinamakan karbon-α. Karbon α setiap asam amino juga berikatan dengan atom H dan berbagai pengganti, dinamakan gugus R atau rantai samping. Bila gugus amino  dikiri,H karbon-α terletak di belakang bidang halaman dan gugus R di depan.  Gambar dibawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R yang bersifat netral, bermuatan positif, negative, ada yang bermuatan hidrofilik dan hidrofolik. asam amino sendiri terdiri atas essensial dan non essensial.
Protein merupakan tak bercabang. Selama polemerisasi, gugus amino bereaksi dengan gugus α-karboksilat dari asam amino (AA) dapat membentuk rantai karena gugus amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH) pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 A) biasa disebut oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000 residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida (Image from wikipedia)
Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida

Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.
Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas (C terminal). Meskipun pembatasan rotasi yang ditimbulkan oleh planaritas ikatan peptida, rantai polipeptida mempunyai  fleksibilitas yang besar. Konformasi yang diambil adalah bentuk dimana jumlah ikatan nonkovalen maksimal yang dibentu oleh protein dan pelarut protein ditemukan.
Struktur Molekul Polipeptida (Image from ncbi.nlm.nih.gov)
Struktur Molekul Polipeptida (Image from ncbi.nlm.nih.gov)
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping. Protein yang ditemukan didalam lingkungan berair dimakan polar. Protein ini umumnya menjadi bentuk globular dimana sebagian besar rantai polarnya terletak pada permukaan protein dan mengadakan kontak dengan air dan sebagian besar rantai sampingnya non polar. Pada protein terdapat empat tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.

1.   Struktur Primer

Struktur Primer Protein (Image from w3.hwdsb.on.ca)
Struktur Primer Protein
Struktur primer protein menentukan identitas. Tubuh manusia mengandung beribu – ribu spesies protein, seperti hemoglobin, pembawa oksigen dalam darah, dan tripsin, suatu enzim pencernaan yang dihasilkan oleh pancreas. Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.

 

2.     Struktur Sekunder

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.


Struktur Sekunder Protein (Image from uic.edu)
Struktur Sekunder Protein
Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

3.     Struktur Tersier

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from chemguide.co.uk)
Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Ø  Interiaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan Ionik (Image from uic.edu)
Ikatan Ionik

Ø  Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

Ikatan hidrogen (Image from uic.edu)
Ikatan hidrogen

Ø  Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.
Ikatan Van Der Waals (Image from uic.edu)
Ikatan Van Der Waals

Ø  Jembatan Sulfida

Jembatan Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)
Jembatan Disulfida

Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

4.     Struktur Quartener

Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.
Struktur Quartener Protein Hemoglobin (Image from sciencecases.org)
Struktur Quartener Protein Hemoglobin

Perlu diketahui bahwa beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki struktur quartener. Pembentukan protein dari banyak rantai polipeptida memberikan keuntungan biologic dalam pengaturan dan ekonomi.
2.4             Penguraian Protein Dalam Tubuh
 Di dalam tubuh, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim-enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain pepsin, tripsin, kemotripsin, karboksipeptidase, dan aminopeptidase.

Protein yang telah dipecah menjadi asam amino kemudian diabsorpsi oleh dinding usus halus dan sampai ke pembuluh darah. Setelah diabsorpsi dan masuk dalam pembuluh darah, Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan. Proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati asam amino tersebut sebagian besar langsung digunakan oleh jaringan dan sebagian lain mengalami proses pelepasan gugus amino (gugus yang mengandung N) di hati. Proses pelepasan gugus amin ini dikenal dengan deaminasi protein. Cermatilah skema berikut, untuk dapat memahami proses metabolisme protein dalam tubuh.
metabolisme pencernaan protein

Protein tidak dapat disimpan di dalam tubuh sehingga bila kelebihan akan segera dibuang atau diubah menjadi zat lain. Zat sisa hasil penguraian protein yang mengandung nitrogen akan dibuang bersama air seni dan yang tidak mengandung nitrogen akan diubah menjadi karbohidrat dan lemak. Oksidasi 1 gram protein dapat menghasilkan energi 4,2 kalori. Kelebihan protein dalam tubuh dapat mengakibatkan pembengkakan hati dan ginjal karena beban kerja organ-organ tersebut lebih berat dalam menguraikan protein dan mengeluarkannya melalui air seni.     
 Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per  kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :
1)      Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.
2)      Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3)      Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.

2.5    Manfaat Protein Bagi Tubuh
Sebagai salah satu gizi yang sangat dibutuhkan oleh manusia, protein sangat penting di masa pertumbuhan.. Protein memiliki peran yang sangat penting pada fungsi dan struktur seluruh sel makhluk hidup. Protein membawa kode-kode genetik berupa DNA dan RNA. Hal ini dikarenakan molekul protein memiliki kandungan oksigen, karbon, nitrogen, hydrogen, dan sulfur. Sebagian protein juga mengandung fosfor.
Manfaat protein bagi tubuh kita sangatlah banyak. Protein sangat memperngaruhi proses pertumbuhan kita. Diantara manfaat protein tersebut adalah sebagai berikut : 
1.      Sebagai enzim
Protein memiliki peranan yang besar untuk mempercepat reaksi biologis.
2.      Sebagai alat pengangkut dan penyimpan
Protein yang terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen dalam eritrosit.Protein yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen dalam otot.
3.      Untuk penunjang mekanis
Salah satu protein yang berbentuk serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk menjaga kekuatan dan daya tahan tulang dan kulit.
4.       Sebgai pertahanan tubuh dan imunisasi pertahanan tubuh.
Protein ini biasa digunakan dalam bentuk antibodi.
5.      Sebagai media perambatan impuls syaraf.
6.      Sebagai pengendalian pertumbuhan
Jika kekurangan protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak.
7.      Membentuk jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya.
8.      Mencegah penyakit kwashiorkor dan marasmus.Dimana kedua penyakit ini diakibatkan oleh kekurangan protein.
9.      Asupan protein yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.

2.6    Mekanisme Kerja Protein
Protein yang memiliki sistem pencernaan akan dipecah oleh enzim protease menjadi asam amino. Selanjutnya, asam amino mengalami reaksi deaminasi sehingga dihasilkan NH3 dan asam keto. Pada umumnya, NH3 diubah menjadi urea dan dikeluarkan melalui urine. Sementara asam keto dapat memasuki reaksi glikolisis dan siklus krebs.

Emil Fisher merupakan orang pertama yang berhasil menyusun molekul protein dengan cara merangkaikan 15 molekul glisin dengan 3 molekul leusin sehingga diperoleh suatu polipeptida. Molekul protein terdiri atas kesatuan-kesatuan kecil yang disebut asam amino. Asam amino yang satu dengan yang lainnya dihubungkan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan terlepas satu molekul air. Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut.

Rangkaian tersebut dapat diperpanjang ke kiri atau ke kanan menurut kehendak kita. Jika diperpanjang ke kanan harus menyambungkan gugusan NH3, sedangkan jika ke kiri harus menyambungkan gugusan COOH. Dengan demikian, akan diperoleh molekul protein yang berat molekulnya. Penggabungan molekul-molekul asam amino itu dipengaruhi oleh kegiatan fosforilasi. Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk suatu rantai panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Hal itu disebabkan oleh banyaknya lekukan pada rantai tersebut.
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa, atau diberi asam. Dengan cara demikian, kita dapat mengenal macam-macam asam amino yang tersusun di dalam suatu protein. Namun, kita tidak dapat mengetahui urut-urutan susunannya ketika masih berbentuk molekul protein yang utuh. Di samping itu, asam amino dapat dikelompokkan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh manusia karena sel-sel tubuh manusia tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino esensial hanya dapat disintesis oleh sel-sel tumbuhan. Contoh asam amino esensial, yaitu leusin, lisin, histidin, arginin, valin, treonin, fenilalanin, triptofan, isoleusin, dan metionin.
Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh manusia. Contohnya: tirosin, glisin, alanin, dan prolin.
Konsentrasi normal asam amino dalam darah berkisar antara 35–65 mg. Asam amino merupakan asam yang relatif kuat, sehingga di dalam darah dalam keadaan terionisasi. Konsentrasi beberapa asam amino dalam darah diatur dalam batas tertentu oleh sintesis selektif pada bagian sel dan ekskresi selektif oleh ginjal. Hasil akhir pencernaan protein dalam saluran pencernaan hampir seluruhnya asam amino dan hanya kadang-kadang polipeptida atau molekul protein diabsorpsi. Setelah itu asam amino dalam darah meningkat, tetapi kenaikannya hanya beberapa mg. Hal itu dikarenakan sebagai berikut.
1.    Pencernaan dan absorpsi protein biasanya berlangsung lebih dari 2–3 jam, sehingga hanya sejumlah kecil asam amino diabsorpsi pada saat itu.
2.    Setelah masuk ke dalam darah, asam amino yang berlebihan diabsorpsi dalam waktu 5–10 menit oleh sel di seluruh tubuh.
Oleh karena itu, hampir tidak pernah ada asam amino yang konsentrasinya tinggi dalam darah. Namun, turn over rate asam amino demikian cepat sehingga banyak protein (dalam gram) dapat dibawa dari satu bagian tubuh ke bagian lain dalam bentuk asam amino setiap jamnya. Pada hakikatnya semua molekul asam amino terlalu besar untuk berdifusi melalui pori membran sel. Mungkin sejumlah kecil dapat larut dalam matriks sel dan berdifusi ke dalam sel dengan cara lain. Namun, sejumlah besar asam amino dapat ditranspor melalui membran hanya oleh transpor aktif yang menggunakan mekanisme karier.
Salah satu fungsi transpor karier asam amino adalah untuk mencegah kehilangan asam amino dalam urine. Semua asam amino dapat ditranspor secara aktif melalui epithel tubulus proximalis yang mengeluarkan asam amino dari filtrat glomerulus dan mengembalikannya ke darah. Namun, pada tubulus ginjal terdapat batas kecepatan di mana setiap jenis asam amino dapat ditranspor. Berdasarkan alasan ini, apabila sejenis konsentrasi asam amino meningkat terlalu tinggi dalam plasma dan filtrat glomerulus, maka kelebihan yang dapat direabsorpsi secara aktif hilang dan masuk ke dalam urine.
Pada orang normal, kehilangan asam amino dalam urine setiap hari tidak berarti. Jadi, hakikatnya semua asam amino yang diabsorpsi dari saluran pencernaan digunakan oleh sel. Segera setelah asam amino masuk ke dalam sel, di bawah pengaruh enzim-enzim intrasel akan dikonjugasi menjadi protein sel.
Oleh karena itu, konsentrasi asam amino di dalam sel selalu rendah. Penyimpanan asam amino dalam jumlah besar terjadi di dalam sel dalam bentuk protein. Akan tetapi, banyak protein intrasel dapat dengan mudah dipecahkan kembali menjadi asam amino di bawah pengaruh enzim-enzim pencernaan lisosom intrasel. Asam amino ini selanjutnya dapat ditranspor kembali ke luar sel masuk ke dalam darah. Beberapa jaringan tubuh, seperti hati, ginjal, dan mukosa usus berperan untuk menyimpan protein dalam jumlah yang besar
2.7    Struktur dan Jenis-Jenis Asam Amino

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7d/Amino_acid.svg/150px-Amino_acid.svg.png
Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

v 20 MACAM ASAM AMINO

Ø Asam amino essensial
Merupakan asam amino yang tidak bisa di produksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Berikut adalah daftar asam amino essensial:

Asam amino esensial
Struktur
Histidine
histidine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Isoleucine
isoleucine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Leucine
leucine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Lysine
lysine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Methionine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Phenylalanine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Threonine
threonine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Tryptophan
tryptophan1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Valine
valine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 

Ø  Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial:
Asam amino non esensial
Struktur
Alanine
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Arginine*
 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Asparagine
asparagine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Aspartic acid
aspartic acid1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Cysteine*
cysteine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Glutamic acid
glutamic acid1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial 
Glutamine*
glutamine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Glycine
glycine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Proline*
proline1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Selenocysteine*
selenocysteine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Serine*
serine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Taurine*
taurine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Tyrosine*
tyrosine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial
Ornithine*
ornithine1 Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial








Protein tersusun atas asam-asam amino yang terhubung membentuk sekuens linear melalui ikatan peptida antara gugus amino dari salah satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino sebelumnya. Semua asam amino yang ditemukan di dalam protein merupakan asam amino α dalam hal ini, gugus amino dan gugus karboksil keduanya terikat pada atom karbon α yang sama.
1.      Glisina(Asam2-aminoetanoat) (C2H5NO2)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
2.      Alanina(Asam(S)-2-aminopropanoat) (C3H7NO2)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
3.      Valina(AsamS-2-amino-3-metil-butanoat) (C5H11NO2)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin.
4.      Leusina(AsamS-2-amino-4-metil-pentanoat) (C6H13NO2)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
5.      Isoleusina(Asam2S,3S-2-amino-3-metilpentanoat) (C6H13NO2)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia.
6.      Serina(AsamS-2-amino-3-hidroksipropanoat) (C3H7NO3)
Merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
7.      Treonina(Asam2S,3R-2-amino-3-hidroksibutanoat) (C4H9NO3)
Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.

8.      Asam aspartat(Asam 2S-2-aminobutandioat) (C4H7NO4)
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
9.      Asam glutamat(Asam 2S-2-aminopentandioat) (C5H9NO4)
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
10.  Asparagina(Asam2S-2-amino-3-karbamoil-propanoat)(C4H8N2O3)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air. Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.
11.  Glutamina (Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat) (C5H10N2O3)
Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat.
12.  Arginina (AsamS-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat)  (C6H14N4O2)
Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
13.  Histidina (AsamS-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat) (C6H9N3O2)
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
14.  Lisina (Asam S-2,6-diaminoheksanoat) (C6H14N2O2)
Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
15.  Sisteina(Asam2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat) (C3H7NO2S1)
Merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
16.  Metionina (AsamS-2-amino-4-(metilsulfanil)-butanoat) (C5H11NO2S)
Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).


17.  Prolina (AsamS-pirolidin-2-karboksilat) (C5H9NO2)
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
18.  Fenilalanina (Asam 2-amino-3-fenil-propanoat) (C9H11NO2)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses inimenyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental.
19.  Tirosina (Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi- fenil)-propanoat) (C9H11NO3)
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
20.  Triptofan (Asam S-2-amino-3-(1H-indol-3-il)-propanoat) (C11H12N2O2)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).





















BAB III
PENUTUP

3.1   KESIMPULAN
Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein adalah komponen utama pembentukan enzim, pertumbuhan, perbaikan, pemeliharaan sel-sel tubuh, merupakan sumber energi, penyusun hormon, zat antibodi, menjaga keseimbangan asam basa dalam tubuh, penyusun protoplasma. Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Pada protein terdapat empat tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.  Kandungan protein adalah asam amino yang terdiri dari asam amino essensial dan non essensial

3.2. SARAN
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menggunakan sumber yang cukup mendasar  bagi judul makalah ini. Selain itu, bentuk pemaparan dan penjelasannya menggunakan metode pendeskripsian dan argumentasi untuk masalah yang dituangkan dalam makalah ini. Penggunaan gaya bahasa yang mudah dipahami membuat sebuah kajian baru dalam menyelesaikan suatu studi kasus.
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menyadari bahwa masih banyak kekurangan yang perlu ditambah dan diperbaiki. Untuk itu penulis mengharapkan inspirasi dan kritik dari para pembaca dalam hal membantu menyempurkan makalah ini. Untuk terakhir kalinya penulis berharap agar dengan hadirnya makalah ini akan memberikan sebuah perubahan khususnya dunia pendidikan, dalam mengetahui tentang struktur dan fungsi protein bagi kehidupan.


DAFTAR PUSTAKA

Colby Diane S.1998.Ringkasan Biokimia Herper.Jakarta:EGC Penerbit Buku Kedokteran.
Murrey Robert K. dkk..Biokimia Herper Edisi 24.Jakarta:EGC Penerbit Buku Kedokteran.
http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/



Tidak ada komentar:

Posting Komentar