makalah biokimia
"KANDUNGAN
DARI PROTEIN DAN MANFAATNYA”
BAB
I
PENDAHULUAN
1.1 LATAR BELAKANG
Protein
bagi tubuh manusia sangat penting, kebutuhan tubuh manusia akan protein
merupakan sebuah kebutuhan dasar yang harus di penuhi. Protein merupakan zat
gizi yang sangat penting, karena hubungannya dengan proses–proses kehidupan.
Selain itu protein merupakan suatu bagian penting dari tubuh tidak hanya
sebagai sumber makanan, tetapi juga sebagai bagian dari
struktur dan fungsinya. Pada dasarnya protein tersusun atas
unsur karbon (C), hidrogen (H),
oksigen (O), nitrogen (N), dan kadang-kadang mengandung belerang (S) atau fosfor (P).
Unsur-unsur ini tersusun dalam struktur dasar penyusun protein. Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan
enzim yang berfungsi sebagai biokatalis. Protein membuat
sekitar 15% dari massa tubuh normal ramping. Hal ini disebabkan kenyataan bahwa
sebagian besar tubuh adalah terbuat dari protein seperti otot, tulang rawan,
ligamen, tendon, tulang, kulit, rambut dan kuku. Hal ini membentuk struktur
tubuh. Selain itu, hemoglobin, hormon, antibodi dan enzim protein juga
kapasitas yang lebih kecil. Karena kehadiran besar di dalam tubuh itu tidak
mungkin untuk tidak melihat pentingnya protein untuk fungsi kita.
Protein memiliki enam peran fungsional yang berbeda yang
mereka mainkan dalam tubuh dan seluruh sel-sel kita. Mereka struktural,
peraturan, kontraktil, imunologi, transportasi, dan katalitik. Struktural
protein membentuk kerangka tubuh melalui otot-otot, tulang, ligamen, tendon,
rambut, kulit dan kuku. Protein mengatur proses fisiologis dalam tubuh termasuk
pertumbuhan, perkembangan dan metabolisme. Neurotransmiter adalah protein yang
memediasi respon dan sensasi dari sistem saraf. Hormon adalah protein, seperti
insulin, yang mengatur tingkat glukosa dalam darah. Protein dalam otot
mengendalikan kontraksi otot untuk menghasilkan gerakan tubuh. Myosin dan aktin
adalah dua serat otot utama yang terbuat dari protein yang mempersingkat dan
otot memanjang. Protein melindungi tubuh dari zat asing, dan menyerang mikroba.
Antibodi dan interleukin adalah dua protein yang bertahan melawan invasi
patogen. Protein transport zat penting di seluruh tubuh. Hemoglobin mengangkut
oksigen ke aliran darah. Protein mengatur reaksi biokimia seperti pencernaan.
Amilase saliva, sukrase dan ATPase tiga enzim yang mempercepat reaksi
kimia dalam tubuh.
1.2 RUMUSAN MASALAH
Dari latar belakang seperti yang diuraikan di atas,
dapat ditarik atau dibuat beberapa rumusan masalah, antara lain:
1. Apa
pengertian protein?
2.
Apa yang menjadi alasan
protein menjadi sangat penting bagi tubuh?
3.
Bagaimana proses
pembentukan protein?
4.
Bagaimana proses
penguraian protein?
5.
Apa manfaat protein
bagi tubuh?
6.
Bagaimana mekanisme
kerja protein?
7.
Bagaimana struktur dari
jenis-jenis asam amino?
1.3 TUJUAN
Dari beberapa rumusan masalah yang telah dibuat, maka
dapat disimpulkan beberapa tujuan, yaitu:
1.
Untuk mengetahui
pengertian protein
2.
Untuk mengetahui alasan
protein sangat penting bagi tubuh
3.
Untuk mengetahui proses
pembentukan protein
4.
Untuk mengetahui proses
penguraian protein
5.
Untuk mengetahui manfaat
protein bagi tubuh
6.
Untuk mengetahui mekanisme
kerja protein
7.
Untuk mengetahui struktur
dari jenis-jenis asam amino
BAB II
PEMBAHASAN
2.1
Pengertian
Protein
Protein adalah
makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun
protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk
dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu
yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena
strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang
spesifik yang berbeda satu dengan lainnya. Struktur protein memiliki tingkatan,
kita akan melihat bagaimana asam amino sebagai monomer penyusun protein
tersusun sehingga membentuk struktur protein.
2.2
Protein
Penting Bagi Tubuh
Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan
enzim. Protein
terdiri dari Asam amino, yang penting dalam fungsi metabolisme kita.
Ada 20 asam amino yang berbeda dimana 10 adalah asam amino esensial.
Ini berarti bahwa mereka tidak dapat dibuat dalam tubuh atau tidak dibuat dalam
jumlah yang cukup dan karena itu harus diperoleh melalui diet kita.
Dengan semua 20
asam amino tubuh dapat menghasilkan semua protein yang diperlukan untuk berfungsi dengan baik. Protein juga merupakan komponen penyusun tubuh, seperti kuku dan rambut. Selain itu, protein mempunyai fungsi sebagai berikut :
a.
Untuk pertumbuhan,
perbaikan, dan pemeliharaan sel-sel tubuh.
b.
Merupakan sumber energi, setiap 1 gram protein menghasilkan energi sebesar
4,1 kalori.
c.
Penyusun hormon, zat
antibodi, dan organela lainnya.
d.
Menjaga keseimbangan asam
basa dalam tubuh.
e.
Penyusun protoplasma
2.3 Pembentukan Protein
Protein merupakan polimer asam α-amino. Suatu asam
amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino adalah
senyawa yang mengandung gugus amino dan gugus karboksil. Secara umum memiliki
struktur seperti berikut:
Pada asam α-amino, kedua sama gugus terikat pada atom karbon yang
dinamakan karbon-α. Karbon α setiap asam amino juga berikatan dengan atom H dan
berbagai pengganti, dinamakan gugus R atau rantai samping. Bila gugus
amino dikiri,H karbon-α terletak di
belakang bidang halaman dan gugus R di depan.
Gambar dibawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun
protein. Gugus R yang bersifat netral, bermuatan positif, negative, ada yang
bermuatan hidrofilik dan hidrofolik. asam amino sendiri terdiri atas essensial
dan non essensial.
Protein merupakan tak
bercabang. Selama polemerisasi, gugus amino bereaksi dengan gugus α-karboksilat
dari asam amino (AA) dapat
membentuk rantai karena gugus amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus
karboksilat (–COOH) pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan
peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 A) biasa disebut oligopeptida,
jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000
residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Reaksi
Pembentukan Ikatan Peptida
Karena reaksi pembentukan peptida
membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.
Berdasarkan konvensi,
penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N
terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas (C terminal). Meskipun
pembatasan rotasi yang ditimbulkan oleh planaritas ikatan peptida, rantai
polipeptida mempunyai fleksibilitas yang
besar. Konformasi yang diambil adalah bentuk dimana jumlah ikatan nonkovalen
maksimal yang dibentu oleh protein dan pelarut protein ditemukan.
Struktur Molekul Polipeptida (Image
from ncbi.nlm.nih.gov)
Rantai peptida biasa
disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus
samping. Protein yang ditemukan didalam lingkungan berair dimakan polar.
Protein ini umumnya menjadi bentuk globular dimana sebagian besar rantai
polarnya terletak pada permukaan protein dan mengadakan kontak dengan air dan
sebagian besar rantai sampingnya non polar. Pada protein terdapat empat
tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.
1. Struktur Primer
Struktur Primer Protein
Struktur primer protein
menentukan identitas. Tubuh manusia mengandung beribu – ribu spesies protein,
seperti hemoglobin, pembawa oksigen dalam darah, dan tripsin, suatu enzim
pencernaan yang dihasilkan oleh pancreas. Secara sederhana, struktur primer
protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri
(N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf
atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1
huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk
karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau
translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman
atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.
2. Struktur Sekunder
Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.
Struktur Sekunder Protein
Pada gambar sebelah kiri,
terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral
dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum
jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu
asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom
O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna
oranye).
Seperti halnya alfa-helix,
struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti
terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian
rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Tidak
semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian
tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.
3. Struktur Tersier
Struktur Tersier Protein
Dihydrofolatreductase
Struktur tersier adalah menjelaskan
bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk
struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus
samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:
Ø Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif
(memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan Ionik
Ø Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan
hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk
struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti
–OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.
Ikatan hidrogen
Ø Gaya Dispersi Van Der Waals
Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan
rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu
gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping
lain.
Ikatan Van Der Waals
Ø Jembatan Sulfida
Jembatan Disulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat
membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa
ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah
disebutkan di atas.
4. Struktur Quartener
Protein atau polipeptida
yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung
menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika
suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3
subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari
subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya
berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit
alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.
Struktur Quartener Protein
Hemoglobin
Perlu diketahui bahwa
beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki
struktur quartener. Pembentukan protein dari banyak rantai polipeptida memberikan
keuntungan biologic dalam pengaturan dan ekonomi.
2.4
Penguraian Protein Dalam Tubuh
Di
dalam tubuh, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta
enzim-enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis
protein antara lain pepsin,
tripsin, kemotripsin, karboksipeptidase, dan aminopeptidase.
Protein yang
telah dipecah menjadi asam amino kemudian diabsorpsi oleh dinding usus halus
dan sampai ke pembuluh darah. Setelah diabsorpsi dan masuk dalam pembuluh
darah, Asam
amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme
protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan. Proses
anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati asam
amino tersebut sebagian besar langsung digunakan oleh jaringan dan sebagian
lain mengalami proses pelepasan
gugus amino (gugus yang mengandung N) di hati. Proses pelepasan
gugus amin ini dikenal dengan deaminasi
protein. Cermatilah skema berikut, untuk dapat memahami proses metabolisme protein dalam tubuh.
Protein tidak dapat
disimpan di dalam tubuh sehingga bila
kelebihan akan segera dibuang atau diubah menjadi zat lain. Zat sisa hasil
penguraian protein yang mengandung nitrogen akan dibuang bersama air seni dan yang tidak mengandung
nitrogen akan diubah menjadi karbohidrat dan lemak. Oksidasi 1 gram protein
dapat menghasilkan energi 4,2 kalori. Kelebihan protein dalam tubuh dapat
mengakibatkan pembengkakan hati dan ginjal karena beban kerja organ-organ
tersebut lebih berat dalam menguraikan protein dan mengeluarkannya melalui air
seni.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan –
perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein
dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai
10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120
hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan
diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein,
yaitu :
1)
Sel-sel mati, lalu komponennya
mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.
2)
Masing-masing protein mengalami
proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3)
Protein dikeluarkan dari dalam
sel diganti dengan sintesis protein baru.
2.5
Manfaat Protein Bagi Tubuh
Sebagai salah satu gizi yang sangat dibutuhkan
oleh manusia, protein sangat penting di masa pertumbuhan.. Protein memiliki
peran yang sangat penting pada fungsi dan struktur seluruh sel makhluk hidup. Protein
membawa kode-kode genetik berupa DNA dan RNA. Hal ini dikarenakan molekul
protein memiliki kandungan oksigen, karbon, nitrogen, hydrogen, dan sulfur.
Sebagian protein juga mengandung fosfor.
Manfaat protein
bagi tubuh kita sangatlah banyak. Protein sangat memperngaruhi proses
pertumbuhan kita. Diantara manfaat protein tersebut adalah sebagai berikut
:
1.
Sebagai enzim
Protein
memiliki peranan yang besar untuk mempercepat reaksi biologis.
2.
Sebagai alat
pengangkut dan penyimpan
Protein yang
terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen dalam eritrosit.Protein
yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen dalam otot.
3.
Untuk penunjang
mekanis
Salah satu
protein yang berbentuk serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk
menjaga kekuatan dan daya tahan tulang dan kulit.
4.
Sebgai pertahanan tubuh dan imunisasi
pertahanan tubuh.
Protein ini
biasa digunakan dalam bentuk antibodi.
5.
Sebagai media
perambatan impuls syaraf.
6.
Sebagai
pengendalian pertumbuhan
Jika kekurangan
protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak.
7.
Membentuk
jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya.
8.
Mencegah
penyakit kwashiorkor dan marasmus.Dimana kedua penyakit ini diakibatkan oleh
kekurangan protein.
9.
Asupan protein
yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel
hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.
2.6
Mekanisme Kerja Protein
Protein yang memiliki sistem pencernaan akan
dipecah oleh enzim protease menjadi asam amino. Selanjutnya, asam amino
mengalami reaksi deaminasi sehingga dihasilkan NH3 dan asam keto. Pada umumnya,
NH3 diubah menjadi urea dan dikeluarkan melalui urine. Sementara asam keto
dapat memasuki reaksi glikolisis dan siklus krebs.

Emil Fisher merupakan orang pertama yang berhasil
menyusun molekul protein dengan cara merangkaikan 15 molekul glisin dengan 3
molekul leusin sehingga diperoleh suatu polipeptida. Molekul protein terdiri
atas kesatuan-kesatuan kecil yang disebut asam amino. Asam amino yang satu
dengan yang lainnya dihubungkan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan
peptida. Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari asam
amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air. Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut.

Rangkaian tersebut dapat diperpanjang ke kiri atau
ke kanan menurut kehendak kita. Jika diperpanjang ke kanan harus menyambungkan
gugusan NH3, sedangkan jika ke kiri harus menyambungkan gugusan COOH. Dengan
demikian, akan diperoleh molekul protein yang berat molekulnya. Penggabungan
molekul-molekul asam amino itu dipengaruhi oleh kegiatan fosforilasi.
Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk suatu
rantai panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Hal itu
disebabkan oleh banyaknya lekukan pada rantai tersebut.
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan
bantuan dari enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis
pada ikatan-ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein
dipanasi, diberi basa, atau diberi asam. Dengan cara demikian, kita dapat
mengenal macam-macam asam amino yang tersusun di dalam suatu protein. Namun,
kita tidak dapat mengetahui urut-urutan susunannya ketika masih berbentuk
molekul protein yang utuh. Di samping itu, asam amino dapat dikelompokkan
menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah
asam amino yang sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar
tubuh manusia karena sel-sel tubuh manusia tidak dapat mensintesis sendiri.
Asam amino esensial hanya dapat disintesis oleh sel-sel tumbuhan. Contoh asam
amino esensial, yaitu leusin, lisin, histidin, arginin, valin, treonin,
fenilalanin, triptofan, isoleusin, dan metionin.
Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat
disintesis sendiri oleh tubuh manusia. Contohnya: tirosin, glisin, alanin, dan
prolin.
Konsentrasi normal asam amino dalam darah berkisar
antara 35–65 mg. Asam amino merupakan asam yang relatif kuat, sehingga di dalam
darah dalam keadaan terionisasi. Konsentrasi beberapa asam amino dalam darah
diatur dalam batas tertentu oleh sintesis selektif pada bagian sel dan ekskresi
selektif oleh ginjal. Hasil akhir pencernaan protein dalam saluran pencernaan
hampir seluruhnya asam amino dan hanya kadang-kadang polipeptida atau molekul
protein diabsorpsi. Setelah itu asam amino dalam darah meningkat, tetapi kenaikannya
hanya beberapa mg. Hal itu dikarenakan sebagai berikut.
1. Pencernaan
dan absorpsi protein biasanya berlangsung lebih dari 2–3 jam, sehingga hanya
sejumlah kecil asam amino diabsorpsi pada saat itu.
2. Setelah
masuk ke dalam darah, asam amino yang berlebihan diabsorpsi dalam waktu 5–10
menit oleh sel di seluruh tubuh.
Oleh karena itu, hampir tidak pernah ada asam amino
yang konsentrasinya tinggi dalam darah. Namun, turn over rate asam amino
demikian cepat sehingga banyak protein (dalam gram) dapat dibawa dari satu
bagian tubuh ke bagian lain dalam bentuk asam amino setiap jamnya. Pada
hakikatnya semua molekul asam amino terlalu besar untuk berdifusi melalui pori
membran sel. Mungkin sejumlah kecil dapat larut dalam matriks sel dan berdifusi
ke dalam sel dengan cara lain. Namun, sejumlah besar asam amino dapat
ditranspor melalui membran hanya oleh transpor aktif yang menggunakan mekanisme
karier.
Salah satu fungsi transpor karier asam amino adalah
untuk mencegah kehilangan asam amino dalam urine. Semua asam amino dapat
ditranspor secara aktif melalui epithel tubulus proximalis yang mengeluarkan
asam amino dari filtrat glomerulus dan mengembalikannya ke darah. Namun, pada
tubulus ginjal terdapat batas kecepatan di mana setiap jenis asam amino dapat
ditranspor. Berdasarkan alasan ini, apabila sejenis konsentrasi asam amino
meningkat terlalu tinggi dalam plasma dan filtrat glomerulus, maka kelebihan
yang dapat direabsorpsi secara aktif hilang dan masuk ke dalam urine.
Pada orang normal, kehilangan asam amino dalam urine
setiap hari tidak berarti. Jadi, hakikatnya semua asam amino yang diabsorpsi
dari saluran pencernaan digunakan oleh sel. Segera setelah asam amino masuk ke
dalam sel, di bawah pengaruh enzim-enzim intrasel akan dikonjugasi menjadi
protein sel.
Oleh karena itu, konsentrasi asam amino di dalam sel
selalu rendah. Penyimpanan asam amino dalam jumlah besar terjadi di dalam sel
dalam bentuk protein. Akan tetapi, banyak protein intrasel dapat dengan mudah
dipecahkan kembali menjadi asam amino di bawah pengaruh enzim-enzim pencernaan
lisosom intrasel. Asam amino ini selanjutnya dapat ditranspor kembali ke luar
sel masuk ke dalam darah. Beberapa jaringan tubuh, seperti hati, ginjal, dan
mukosa usus berperan untuk menyimpan protein dalam jumlah yang besar
2.7
Struktur dan Jenis-Jenis Asam Amino
Struktur
asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah
kanan
Struktur asam amino secara umum adalah satu
atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2),
gugus karboksil (COOH),
atom hidrogen (H),
dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau
rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom
C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan
penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα
ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
v 20 MACAM ASAM AMINO
Ø
Asam amino essensial
Merupakan asam amino yang tidak bisa di produksi
sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Berikut
adalah daftar asam amino essensial:
Asam amino esensial
|
Struktur
|
Histidine
|
![]() |
Isoleucine
|
![]() |
Leucine
|
![]() |
Lysine
|
![]() |
Methionine
|
![]() |
Phenylalanine
|
![]() |
Threonine
|
![]() |
Tryptophan
|
![]() |
Valine
|
![]() |
Ø
Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa
dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Berikut ini adalah daftar asam
amino non esensial:
Asam amino non esensial
|
Struktur
|
Alanine
|
![]() |
Arginine*
|
![]() |
Asparagine
|
![]() |
Aspartic acid
|
![]() |
Cysteine*
|
![]() |
Glutamic acid
|
![]() |
Glutamine*
|
![]() |
Glycine
|
![]() |
Proline*
|
![]() |
Selenocysteine*
|
![]() |
Serine*
|
![]() |
Taurine*
|
![]() |
Tyrosine*
|
![]() |
Ornithine*
|
![]() |
Protein tersusun atas asam-asam amino
yang terhubung membentuk sekuens linear melalui ikatan peptida antara gugus
amino dari salah satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino
sebelumnya. Semua asam amino yang ditemukan di dalam protein merupakan asam
amino α dalam hal ini, gugus amino dan gugus karboksil keduanya terikat pada
atom karbon α yang sama.
1.
Glisina(Asam2-aminoetanoat)
(C2H5NO2)
Glisina atau asam
aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Asam
amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Tubuh manusia
memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
2.
Alanina(Asam(S)-2-aminopropanoat)
(C3H7NO2)
Alanin (Ala) atau asam
2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)
meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri
dan sejumlah antibiotika. Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau
spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
dalam daur alanina.
3.
Valina(AsamS-2-amino-3-metil-butanoat)
(C5H11NO2)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia
“bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan
sabit, sickle-cell
anaemia), valina menggantikan posisi asam
glutamat, asam amino
lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin.
4.
Leusina(AsamS-2-amino-4-metil-pentanoat)
(C6H13NO2)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam
kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
5.
Isoleusina(Asam2S,3S-2-amino-3-metilpentanoat)
(C6H13NO2)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia.
6.
Serina(AsamS-2-amino-3-hidroksipropanoat)
(C3H7NO3)
Merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan
asam amino esensial bagi manusia. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim.
Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
7.
Treonina(Asam2S,3R-2-amino-3-hidroksibutanoat)
(C4H9NO3)
Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun
manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder.
8.
Asam
aspartat(Asam 2S-2-aminobutandioat) (C4H7NO4)
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat.
Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit
neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
9.
Asam
glutamat(Asam 2S-2-aminopentandioat) (C5H9NO4)
Asam glutamat dapat diproduksi
sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat
merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan
dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau
micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
10.
Asparagina(Asam2S-2-amino-3-karbamoil-propanoat)(C4H8N2O3)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia
berperan pula dalam sintesis amonia.
11.
Glutamina
(Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat) (C5H10N2O3)
Glutamina merupakan bagian penting
dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam
glutamat menjadi
glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban
yang berat.
12.
Arginina
(AsamS-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat) (C6H14N4O2)
Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi
kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber
utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging,
susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat
dan biji kacang tanah.
13.
Histidina
(AsamS-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat) (C6H9N3O2)
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.
Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
14.
Lisina
(Asam S-2,6-diaminoheksanoat) (C6H14N2O2)
Lisina tergolong esensial bagi
manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi
kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
15.
Sisteina(Asam2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat)
(C3H7NO2S1)
Merupakan asam amino bukan esensial
bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S,
sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang
mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus
tiol.
16.
Metionina
(AsamS-2-amino-4-(metilsulfanil)-butanoat) (C5H11NO2S)
Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk
suatu rangkaian RNA. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga
harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
17.
Prolina
(AsamS-pirolidin-2-karboksilat) (C5H9NO2)
Fungsi terpenting prolina tentunya
adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang
kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam
L-glutamat
dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial
bagi manusia.
18.
Fenilalanina
(Asam 2-amino-3-fenil-propanoat) (C9H11NO2)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan
asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses inimenyebabkan
fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental.
19.
Tirosina
(Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi- fenil)-propanoat) (C9H11NO3)
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan
bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
20.
Triptofan
(Asam S-2-amino-3-(1H-indol-3-il)-propanoat) (C11H12N2O2)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang
umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Gugus
fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya,
triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam
kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).
BAB III
PENUTUP
3.1 KESIMPULAN
Protein adalah makromolekul yang unik
sekaligus memiliki struktur yang kompleks yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari
protein adalah komponen
utama pembentukan enzim, pertumbuhan, perbaikan,
pemeliharaan sel-sel tubuh, merupakan sumber energi, penyusun hormon, zat antibodi, menjaga
keseimbangan asam basa dalam tubuh, penyusun protoplasma. Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang
kaku. Pada protein terdapat empat tingkatan
protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner. Kandungan protein adalah asam amino yang
terdiri dari asam amino essensial dan non essensial
3.2. SARAN
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menggunakan sumber yang cukup
mendasar bagi judul makalah ini. Selain
itu, bentuk pemaparan dan penjelasannya menggunakan metode pendeskripsian dan
argumentasi untuk masalah yang dituangkan dalam makalah ini. Penggunaan gaya
bahasa yang mudah dipahami membuat sebuah kajian baru dalam menyelesaikan suatu
studi kasus.
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menyadari bahwa masih banyak
kekurangan yang perlu ditambah dan diperbaiki. Untuk itu penulis mengharapkan inspirasi dan kritik
dari para pembaca dalam hal membantu menyempurkan makalah ini. Untuk terakhir
kalinya penulis berharap agar dengan hadirnya makalah ini akan memberikan
sebuah perubahan khususnya dunia pendidikan, dalam mengetahui tentang struktur
dan fungsi protein bagi kehidupan.
BAB II
PEMBAHASAN
2.1
Pengertian
Protein
Protein adalah
makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun
protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk
dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu
yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena
strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang
spesifik yang berbeda satu dengan lainnya. Struktur protein memiliki tingkatan,
kita akan melihat bagaimana asam amino sebagai monomer penyusun protein
tersusun sehingga membentuk struktur protein.
2.2
Protein
Penting Bagi Tubuh
Protein merupakan unsur penting dalam tubuh karena sebagai komponen utama pembentukan
enzim. Protein
terdiri dari Asam amino, yang penting dalam fungsi metabolisme kita.
Ada 20 asam amino yang berbeda dimana 10 adalah asam amino esensial.
Ini berarti bahwa mereka tidak dapat dibuat dalam tubuh atau tidak dibuat dalam
jumlah yang cukup dan karena itu harus diperoleh melalui diet kita.
Dengan semua 20
asam amino tubuh dapat menghasilkan semua protein yang diperlukan untuk berfungsi dengan baik. Protein juga merupakan komponen penyusun tubuh, seperti kuku dan rambut. Selain itu, protein mempunyai fungsi sebagai berikut :
a.
Untuk pertumbuhan,
perbaikan, dan pemeliharaan sel-sel tubuh.
b.
Merupakan sumber energi, setiap 1 gram protein menghasilkan energi sebesar
4,1 kalori.
c.
Penyusun hormon, zat
antibodi, dan organela lainnya.
d.
Menjaga keseimbangan asam
basa dalam tubuh.
e.
Penyusun protoplasma
2.3 Pembentukan Protein
Protein merupakan polimer asam α-amino. Suatu asam
amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino adalah
senyawa yang mengandung gugus amino dan gugus karboksil. Secara umum memiliki
struktur seperti berikut:
Pada asam α-amino, kedua sama gugus terikat pada atom karbon yang
dinamakan karbon-α. Karbon α setiap asam amino juga berikatan dengan atom H dan
berbagai pengganti, dinamakan gugus R atau rantai samping. Bila gugus
amino dikiri,H karbon-α terletak di
belakang bidang halaman dan gugus R di depan.
Gambar dibawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun
protein. Gugus R yang bersifat netral, bermuatan positif, negative, ada yang
bermuatan hidrofilik dan hidrofolik. asam amino sendiri terdiri atas essensial
dan non essensial.
Protein merupakan tak
bercabang. Selama polemerisasi, gugus amino bereaksi dengan gugus α-karboksilat
dari asam amino (AA) dapat
membentuk rantai karena gugus amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus
karboksilat (–COOH) pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan
peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 A) biasa disebut oligopeptida,
jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000
residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Reaksi
Pembentukan Ikatan Peptida
Karena reaksi pembentukan peptida
membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.
Berdasarkan konvensi,
penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N
terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas (C terminal). Meskipun
pembatasan rotasi yang ditimbulkan oleh planaritas ikatan peptida, rantai
polipeptida mempunyai fleksibilitas yang
besar. Konformasi yang diambil adalah bentuk dimana jumlah ikatan nonkovalen
maksimal yang dibentu oleh protein dan pelarut protein ditemukan.
Struktur Molekul Polipeptida (Image
from ncbi.nlm.nih.gov)
Rantai peptida biasa
disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus
samping. Protein yang ditemukan didalam lingkungan berair dimakan polar.
Protein ini umumnya menjadi bentuk globular dimana sebagian besar rantai
polarnya terletak pada permukaan protein dan mengadakan kontak dengan air dan
sebagian besar rantai sampingnya non polar. Pada protein terdapat empat
tingkatan protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner.
1. Struktur Primer
Struktur Primer Protein
Struktur primer protein
menentukan identitas. Tubuh manusia mengandung beribu – ribu spesies protein,
seperti hemoglobin, pembawa oksigen dalam darah, dan tripsin, suatu enzim
pencernaan yang dihasilkan oleh pancreas. Secara sederhana, struktur primer
protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri
(N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf
atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1
huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk
karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau
translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman
atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.
2. Struktur Sekunder
Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.
Struktur Sekunder Protein
Pada gambar sebelah kiri,
terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral
dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum
jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu
asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom
O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna
oranye).
Seperti halnya alfa-helix,
struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti
terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian
rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Tidak
semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian
tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.
3. Struktur Tersier
Struktur Tersier Protein
Dihydrofolatreductase
Struktur tersier adalah menjelaskan
bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk
struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus
samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:
Ø Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif
(memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan Ionik
Ø Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan
hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk
struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti
–OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.
Ikatan hidrogen
Ø Gaya Dispersi Van Der Waals
Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan
rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu
gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping
lain.
Ikatan Van Der Waals
Ø Jembatan Sulfida
Jembatan Disulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat
membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa
ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah
disebutkan di atas.
4. Struktur Quartener
Protein atau polipeptida
yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung
menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika
suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3
subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari
subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya
berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit
alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.
Struktur Quartener Protein
Hemoglobin
Perlu diketahui bahwa
beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki
struktur quartener. Pembentukan protein dari banyak rantai polipeptida memberikan
keuntungan biologic dalam pengaturan dan ekonomi.
2.4
Penguraian Protein Dalam Tubuh
Di
dalam tubuh, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta
enzim-enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis
protein antara lain pepsin,
tripsin, kemotripsin, karboksipeptidase, dan aminopeptidase.
Protein yang
telah dipecah menjadi asam amino kemudian diabsorpsi oleh dinding usus halus
dan sampai ke pembuluh darah. Setelah diabsorpsi dan masuk dalam pembuluh
darah, Asam
amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme
protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan. Proses
anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati asam
amino tersebut sebagian besar langsung digunakan oleh jaringan dan sebagian
lain mengalami proses pelepasan
gugus amino (gugus yang mengandung N) di hati. Proses pelepasan
gugus amin ini dikenal dengan deaminasi
protein. Cermatilah skema berikut, untuk dapat memahami proses metabolisme protein dalam tubuh.
Protein tidak dapat
disimpan di dalam tubuh sehingga bila
kelebihan akan segera dibuang atau diubah menjadi zat lain. Zat sisa hasil
penguraian protein yang mengandung nitrogen akan dibuang bersama air seni dan yang tidak mengandung
nitrogen akan diubah menjadi karbohidrat dan lemak. Oksidasi 1 gram protein
dapat menghasilkan energi 4,2 kalori. Kelebihan protein dalam tubuh dapat
mengakibatkan pembengkakan hati dan ginjal karena beban kerja organ-organ
tersebut lebih berat dalam menguraikan protein dan mengeluarkannya melalui air
seni.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan –
perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein
dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai
10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120
hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan
diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein,
yaitu :
1)
Sel-sel mati, lalu komponennya
mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.
2)
Masing-masing protein mengalami
proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3)
Protein dikeluarkan dari dalam
sel diganti dengan sintesis protein baru.
2.5
Manfaat Protein Bagi Tubuh
Sebagai salah satu gizi yang sangat dibutuhkan
oleh manusia, protein sangat penting di masa pertumbuhan.. Protein memiliki
peran yang sangat penting pada fungsi dan struktur seluruh sel makhluk hidup. Protein
membawa kode-kode genetik berupa DNA dan RNA. Hal ini dikarenakan molekul
protein memiliki kandungan oksigen, karbon, nitrogen, hydrogen, dan sulfur.
Sebagian protein juga mengandung fosfor.
Manfaat protein
bagi tubuh kita sangatlah banyak. Protein sangat memperngaruhi proses
pertumbuhan kita. Diantara manfaat protein tersebut adalah sebagai berikut
:
1.
Sebagai enzim
Protein
memiliki peranan yang besar untuk mempercepat reaksi biologis.
2.
Sebagai alat
pengangkut dan penyimpan
Protein yang
terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen dalam eritrosit.Protein
yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen dalam otot.
3.
Untuk penunjang
mekanis
Salah satu
protein yang berbentuk serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk
menjaga kekuatan dan daya tahan tulang dan kulit.
4.
Sebgai pertahanan tubuh dan imunisasi
pertahanan tubuh.
Protein ini
biasa digunakan dalam bentuk antibodi.
5.
Sebagai media
perambatan impuls syaraf.
6.
Sebagai
pengendalian pertumbuhan
Jika kekurangan
protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak.
7.
Membentuk
jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya.
8.
Mencegah
penyakit kwashiorkor dan marasmus.Dimana kedua penyakit ini diakibatkan oleh
kekurangan protein.
9.
Asupan protein
yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel
hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.
2.6
Mekanisme Kerja Protein
Protein yang memiliki sistem pencernaan akan
dipecah oleh enzim protease menjadi asam amino. Selanjutnya, asam amino
mengalami reaksi deaminasi sehingga dihasilkan NH3 dan asam keto. Pada umumnya,
NH3 diubah menjadi urea dan dikeluarkan melalui urine. Sementara asam keto
dapat memasuki reaksi glikolisis dan siklus krebs.

Emil Fisher merupakan orang pertama yang berhasil
menyusun molekul protein dengan cara merangkaikan 15 molekul glisin dengan 3
molekul leusin sehingga diperoleh suatu polipeptida. Molekul protein terdiri
atas kesatuan-kesatuan kecil yang disebut asam amino. Asam amino yang satu
dengan yang lainnya dihubungkan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan
peptida. Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari asam
amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air. Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut.

Rangkaian tersebut dapat diperpanjang ke kiri atau
ke kanan menurut kehendak kita. Jika diperpanjang ke kanan harus menyambungkan
gugusan NH3, sedangkan jika ke kiri harus menyambungkan gugusan COOH. Dengan
demikian, akan diperoleh molekul protein yang berat molekulnya. Penggabungan
molekul-molekul asam amino itu dipengaruhi oleh kegiatan fosforilasi.
Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk suatu
rantai panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Hal itu
disebabkan oleh banyaknya lekukan pada rantai tersebut.
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan
bantuan dari enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis
pada ikatan-ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein
dipanasi, diberi basa, atau diberi asam. Dengan cara demikian, kita dapat
mengenal macam-macam asam amino yang tersusun di dalam suatu protein. Namun,
kita tidak dapat mengetahui urut-urutan susunannya ketika masih berbentuk
molekul protein yang utuh. Di samping itu, asam amino dapat dikelompokkan
menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah
asam amino yang sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar
tubuh manusia karena sel-sel tubuh manusia tidak dapat mensintesis sendiri.
Asam amino esensial hanya dapat disintesis oleh sel-sel tumbuhan. Contoh asam
amino esensial, yaitu leusin, lisin, histidin, arginin, valin, treonin,
fenilalanin, triptofan, isoleusin, dan metionin.
Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat
disintesis sendiri oleh tubuh manusia. Contohnya: tirosin, glisin, alanin, dan
prolin.
Konsentrasi normal asam amino dalam darah berkisar
antara 35–65 mg. Asam amino merupakan asam yang relatif kuat, sehingga di dalam
darah dalam keadaan terionisasi. Konsentrasi beberapa asam amino dalam darah
diatur dalam batas tertentu oleh sintesis selektif pada bagian sel dan ekskresi
selektif oleh ginjal. Hasil akhir pencernaan protein dalam saluran pencernaan
hampir seluruhnya asam amino dan hanya kadang-kadang polipeptida atau molekul
protein diabsorpsi. Setelah itu asam amino dalam darah meningkat, tetapi kenaikannya
hanya beberapa mg. Hal itu dikarenakan sebagai berikut.
1. Pencernaan
dan absorpsi protein biasanya berlangsung lebih dari 2–3 jam, sehingga hanya
sejumlah kecil asam amino diabsorpsi pada saat itu.
2. Setelah
masuk ke dalam darah, asam amino yang berlebihan diabsorpsi dalam waktu 5–10
menit oleh sel di seluruh tubuh.
Oleh karena itu, hampir tidak pernah ada asam amino
yang konsentrasinya tinggi dalam darah. Namun, turn over rate asam amino
demikian cepat sehingga banyak protein (dalam gram) dapat dibawa dari satu
bagian tubuh ke bagian lain dalam bentuk asam amino setiap jamnya. Pada
hakikatnya semua molekul asam amino terlalu besar untuk berdifusi melalui pori
membran sel. Mungkin sejumlah kecil dapat larut dalam matriks sel dan berdifusi
ke dalam sel dengan cara lain. Namun, sejumlah besar asam amino dapat
ditranspor melalui membran hanya oleh transpor aktif yang menggunakan mekanisme
karier.
Salah satu fungsi transpor karier asam amino adalah
untuk mencegah kehilangan asam amino dalam urine. Semua asam amino dapat
ditranspor secara aktif melalui epithel tubulus proximalis yang mengeluarkan
asam amino dari filtrat glomerulus dan mengembalikannya ke darah. Namun, pada
tubulus ginjal terdapat batas kecepatan di mana setiap jenis asam amino dapat
ditranspor. Berdasarkan alasan ini, apabila sejenis konsentrasi asam amino
meningkat terlalu tinggi dalam plasma dan filtrat glomerulus, maka kelebihan
yang dapat direabsorpsi secara aktif hilang dan masuk ke dalam urine.
Pada orang normal, kehilangan asam amino dalam urine
setiap hari tidak berarti. Jadi, hakikatnya semua asam amino yang diabsorpsi
dari saluran pencernaan digunakan oleh sel. Segera setelah asam amino masuk ke
dalam sel, di bawah pengaruh enzim-enzim intrasel akan dikonjugasi menjadi
protein sel.
Oleh karena itu, konsentrasi asam amino di dalam sel
selalu rendah. Penyimpanan asam amino dalam jumlah besar terjadi di dalam sel
dalam bentuk protein. Akan tetapi, banyak protein intrasel dapat dengan mudah
dipecahkan kembali menjadi asam amino di bawah pengaruh enzim-enzim pencernaan
lisosom intrasel. Asam amino ini selanjutnya dapat ditranspor kembali ke luar
sel masuk ke dalam darah. Beberapa jaringan tubuh, seperti hati, ginjal, dan
mukosa usus berperan untuk menyimpan protein dalam jumlah yang besar
2.7
Struktur dan Jenis-Jenis Asam Amino
Struktur
asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah
kanan
Struktur asam amino secara umum adalah satu
atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2),
gugus karboksil (COOH),
atom hidrogen (H),
dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau
rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom
C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan
penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα
ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
v 20 MACAM ASAM AMINO
Ø
Asam amino essensial
Merupakan asam amino yang tidak bisa di produksi
sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Berikut
adalah daftar asam amino essensial:
Asam amino esensial
|
Struktur
|
Histidine
|
![]() |
Isoleucine
|
![]() |
Leucine
|
![]() |
Lysine
|
![]() |
Methionine
|
![]() |
Phenylalanine
|
![]() |
Threonine
|
![]() |
Tryptophan
|
![]() |
Valine
|
![]() |
Ø
Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa
dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Berikut ini adalah daftar asam
amino non esensial:
Asam amino non esensial
|
Struktur
|
Alanine
|
![]() |
Arginine*
|
![]() |
Asparagine
|
![]() |
Aspartic acid
|
![]() |
Cysteine*
|
![]() |
Glutamic acid
|
![]() |
Glutamine*
|
![]() |
Glycine
|
![]() |
Proline*
|
![]() |
Selenocysteine*
|
![]() |
Serine*
|
![]() |
Taurine*
|
![]() |
Tyrosine*
|
![]() |
Ornithine*
|
![]() |
Protein tersusun atas asam-asam amino
yang terhubung membentuk sekuens linear melalui ikatan peptida antara gugus
amino dari salah satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino
sebelumnya. Semua asam amino yang ditemukan di dalam protein merupakan asam
amino α dalam hal ini, gugus amino dan gugus karboksil keduanya terikat pada
atom karbon α yang sama.
1.
Glisina(Asam2-aminoetanoat)
(C2H5NO2)
Glisina atau asam
aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Asam
amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Tubuh manusia
memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
2.
Alanina(Asam(S)-2-aminopropanoat)
(C3H7NO2)
Alanin (Ala) atau asam
2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)
meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri
dan sejumlah antibiotika. Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau
spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
dalam daur alanina.
3.
Valina(AsamS-2-amino-3-metil-butanoat)
(C5H11NO2)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia
“bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan
sabit, sickle-cell
anaemia), valina menggantikan posisi asam
glutamat, asam amino
lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin.
4.
Leusina(AsamS-2-amino-4-metil-pentanoat)
(C6H13NO2)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam
kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
5.
Isoleusina(Asam2S,3S-2-amino-3-metilpentanoat)
(C6H13NO2)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia.
6.
Serina(AsamS-2-amino-3-hidroksipropanoat)
(C3H7NO3)
Merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan
asam amino esensial bagi manusia. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim.
Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
7.
Treonina(Asam2S,3R-2-amino-3-hidroksibutanoat)
(C4H9NO3)
Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun
manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder.
8.
Asam
aspartat(Asam 2S-2-aminobutandioat) (C4H7NO4)
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat.
Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit
neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
9.
Asam
glutamat(Asam 2S-2-aminopentandioat) (C5H9NO4)
Asam glutamat dapat diproduksi
sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat
merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan
dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau
micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
10.
Asparagina(Asam2S-2-amino-3-karbamoil-propanoat)(C4H8N2O3)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia
berperan pula dalam sintesis amonia.
11.
Glutamina
(Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat) (C5H10N2O3)
Glutamina merupakan bagian penting
dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam
glutamat menjadi
glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban
yang berat.
12.
Arginina
(AsamS-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat) (C6H14N4O2)
Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi
kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber
utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging,
susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat
dan biji kacang tanah.
13.
Histidina
(AsamS-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat) (C6H9N3O2)
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.
Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
14.
Lisina
(Asam S-2,6-diaminoheksanoat) (C6H14N2O2)
Lisina tergolong esensial bagi
manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi
kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
15.
Sisteina(Asam2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat)
(C3H7NO2S1)
Merupakan asam amino bukan esensial
bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S,
sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang
mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus
tiol.
16.
Metionina
(AsamS-2-amino-4-(metilsulfanil)-butanoat) (C5H11NO2S)
Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk
suatu rangkaian RNA. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga
harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
17.
Prolina
(AsamS-pirolidin-2-karboksilat) (C5H9NO2)
Fungsi terpenting prolina tentunya
adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang
kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam
L-glutamat
dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial
bagi manusia.
18.
Fenilalanina
(Asam 2-amino-3-fenil-propanoat) (C9H11NO2)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan
asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses inimenyebabkan
fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental.
19.
Tirosina
(Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi- fenil)-propanoat) (C9H11NO3)
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan
bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
20.
Triptofan
(Asam S-2-amino-3-(1H-indol-3-il)-propanoat) (C11H12N2O2)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang
umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Gugus
fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya,
triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam
kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).
BAB III
PENUTUP
3.1 KESIMPULAN
Protein adalah makromolekul yang unik
sekaligus memiliki struktur yang kompleks yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari
protein adalah komponen
utama pembentukan enzim, pertumbuhan, perbaikan,
pemeliharaan sel-sel tubuh, merupakan sumber energi, penyusun hormon, zat antibodi, menjaga
keseimbangan asam basa dalam tubuh, penyusun protoplasma. Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang
kaku. Pada protein terdapat empat tingkatan
protein, yaitu primer, sekunder, tersier dan kuarterner. Kandungan protein adalah asam amino yang
terdiri dari asam amino essensial dan non essensial
3.2. SARAN
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menggunakan sumber yang cukup
mendasar bagi judul makalah ini. Selain
itu, bentuk pemaparan dan penjelasannya menggunakan metode pendeskripsian dan
argumentasi untuk masalah yang dituangkan dalam makalah ini. Penggunaan gaya
bahasa yang mudah dipahami membuat sebuah kajian baru dalam menyelesaikan suatu
studi kasus.
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menyadari bahwa masih banyak
kekurangan yang perlu ditambah dan diperbaiki. Untuk itu penulis mengharapkan inspirasi dan kritik
dari para pembaca dalam hal membantu menyempurkan makalah ini. Untuk terakhir
kalinya penulis berharap agar dengan hadirnya makalah ini akan memberikan
sebuah perubahan khususnya dunia pendidikan, dalam mengetahui tentang struktur
dan fungsi protein bagi kehidupan.
DAFTAR PUSTAKA
Colby Diane
S.1998.Ringkasan Biokimia Herper.Jakarta:EGC Penerbit Buku Kedokteran.
Murrey Robert K.
dkk..Biokimia Herper Edisi 24.Jakarta:EGC Penerbit Buku Kedokteran.
http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/
Tidak ada komentar:
Posting Komentar